Zymomonas mobilis em presença de uma mistura de glicose e frutose ou de sacarose, possui a capacidade de produzir sorbitol e ácido glucônico. Neste processo, a enzima glicose-frutose oxidorredutase (GFOR) (EC 1.1.99) oxida glicose e reduz frutose a gluconolactona e sorbitol, respectivamente. A gluconolactona por sua vez, é hidrolisada a ácido glucônico pela enzima gluconolactonase (ZACHARIOU & SCOPES, 1986). Vários tipos de matrizes tem sido utilizados para a imobilização de células de Z. mobilis ao longo dos últimos anos. Os principais tipos de matrizes utilizados foram k-carragena, alginato de sódio e boro silicato (CHUN & ROGERS, 1988; BRINGER-MEYER & SAHM, 1991). O presente trabalho teve por objetivo avaliar a atividade da enzima glicose frutose oxidoredutase da Zymomonas mobilis ATCC 29191, visandoa possibilidade de utilização de alginato comercial como alternativa nos ensaios de biotranformação. As marcas de alginato comercial testados foram o SKW-Biosystems do Brasil tipo Satialgine S1100X; SANOFI do Brasil tipo Satialgine SF 1000G e S 1100G e SIGMA, tipo Alta, Média e Baixa viscosidade.