A adoção de um maior rigor nos padrões de descarte de águas residuárias tem motivado pesquisas, especialmente em efluentes contendo elevados teores de lipídeos. Essas substâncias são usados no dia-a-dia tanto doméstico, quanto industrial, além de fazer parte do metabolismo dos seres vivos e como consequência são encontradas no meio ambiente, vindo por meio da excreção e descarte indevido desses efluentes, causando um desequilíbrio no ecossistema do corpo d´água. Uma das alternativas para a redução desta concentração de lipídeos em meios aquosos é o uso de enzimas, particularmente as lipases. Essas enzimas apresentam uma importância particular, pelo fato de hidrolisarem especificamente óleos e gorduras em ácidos graxos e glicerol em meios não aquosos. O uso de enzimas nestes processos pode ser mais ecológico, econômico e sustentável do que as rotas químicas tradicionais. No entanto, devido ao alto custo, técnicas de imobilização têm sido cada vez mais exploradas. A imobilização de enzimas é um processo que consiste no confinamento destas em um suporte, o que facilita a recuperação e reutilização eficiente da enzima, possibilitando seu uso econômico em, por exemplo, lotes repetitivos ou modos de reação contínua. Neste contexto este trabalho tem como objetivo imobilizar lipases em uma matriz de celulose bacteriana (CB) produzida pela bactéria Komagataeibacter hansenii comparando a atividade da enzima livre e imobilizada. Para tanto, foi avaliada a estabilidade da enzima para compreender quais as melhores condições de atuação frente a temperatura e pH. A CB foi caracterizada segundo o conteúdo de água e capacidade de reidratação. Foi constatado que as membranas possuem grande conteúdo de água (97,18 %), com uma capacidade de retenção de água de 43,92 % e porcentagem de reidratação de 18,22 %. Em relação a atividade enzimática foi possível constatar que a enzima se mantém estável na faixa de temperatura de 25ºC a 45 ºC e na faixa de pH entre 4 e 8.